丝素蛋白(SF)来源于蚕丝的脱胶处理，是一种由多种氨基酸组成的高分子聚多胁。SF分子包括一条疏水链 (H链) 和一条亲水肤链(L链)。H链和L链特殊的氨基酸序列使其可形成多种蛋白质二级构象。可以通过调控丝素蛋白的二级结构从而有效控制丝素蛋白材料的各种性能，包括制备高强度，高取向材料等。SF具有良好的生物相容性、可生物降解性、高拉伸强度等特点，已被用于各种生物医学领域，包括伤口敷料、人造血管、细胞培养等。甲基丙烯酷化丝素蛋白 (SilMA) 是通过甲基丙烯酸缩水甘油酶对SF进行甲基丙烯酷化改性，在SF分子上引入双键。由于SF分子特殊的空间结构，其在改性前极易形成结晶而难溶于水。引入额外的化学基团后，其可在水中快速溶解，这使SilMA可被光固化为水凝胶。